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http://repositoriodigital.ipn.mx/handle/123456789/16015
Título : | “Efectos de algunos tratamientos sobre la capacidad de formación de nanopartículas de -lactalbúmina bovina” |
Autor : | Dr. Hernández Sánchez, Humberto Dr. Hernández Arana, Andrés M. en C. ARROYO MAYA, IZLIA JAZHEEL |
Palabras clave : | tratamientos sobre la capacidad de formación nanopartículas -lactalbúmina bovina |
Fecha de publicación : | 7-sep-2011 |
Resumen : | ABSTRACT Bovine -lactalbumin is one of the main proteins in cheese whey, making up approximately 20 % of the total protein. It is then, quantitatively, the second most important protein in whey possesses four intramolecular disulfide bonds without free thiol groups and has a fundamental role in lactose biosynthesis. - lactalbumin is a protein with relatively high proportions of essential amino acids such as tryptophan, lysine and cysteine compared to other milk proteins. Whey proteins are commonly used in the food industry due to their nutritive value and functional properties. The most important functional properties of these proteins are solubility, viscosity, gel formation, emulsification, foaming and like many other albumins, nanoparticle formation capacity. Nanoparticles of bovine - lactalbumin prepared by desolvation and ensuing glutaraldehyde crosslinking are promissing Carriers for bioactive compounds in foods. The objective of this work was to study the effect of the kind of desolvating agent (acetone, ethanol or isopropanol) and the use of a heat or high pressure treatment step previous to the desolvation process on the structure and properties of -lactalbumin nanoparticles. In all cases, a high average particle yield of 99.63% was obtained. Smaller sizes (152.3 nm) can be obtained with the use of acetone as the desolvating agent and without any pretreatments. These nanopaticles with a pI of 3.61 are very stable al pH values above 4.8, based on their zeta potential, although their antioxidant activity is weak. The use of isopropanol produced the biggest nanoparticles (293.4-324.9 nm) in all cases. All the types of nanoparticles are easily degraded by the proteolytic enzymes assayed, so the design of stabilizing coatings could be necessary for an adequate targeted bioactive compounds delivery. |
Descripción : | RESUMEN La proteína a-lactalbúmina (a-LA) es una de las principales proteínas presentes en la leche, comprendiendo el 20 % del total de las proteínas del suero. Pesee cuatro puentes disulfuro, además, es fundamental en para la biosíntesis de lactosa. La a-lactalbúmina es una proteína con una alta proporción de aminoácidos esenciales como el triptófano, lisina y cisteína comparada con otras proteínas de la leche. Las proteínas del suero son utilizadas en la industria alimentaria principalmente debido a su valor nutritivo y a sus propiedades funcionales. Las propiedades funcionales más importantes de estas proteínas son solubilidad, viscosidad, formación de gel, emulsificación, espumado y como muchas otras albúminas, capacidad de formación de nanopartículas, las cuales se definen como dispersiones de partículas o partículas sólidas con un diámetro en un intervalo de 10 a 1000 nm. Las nanopartículas de proteína poseen interesantes propiedades fisicoquímicas como tamaño, potencial de superficie, equilibrio hidrofóbico-hidrofílico, liberación controlada y características de degradación de las partículas. Éstas también son biodegradables, no antigénicas, metabolizables y fácilmente modificables al alterar la superficie y fijar covalentemente otras moléculas. Estas son algunas de las razones para considerar a las nanopartículas de proteína como potenciales acarreadores de ingredientes bioactivos como péptidos, vitaminas , antioxidantes, etc. Hay dos métodos para la preparación de nanopartículas de proteína: emulsificación y desolvatación. Los métodos basados en emulsificación tienen la desventaja en el uso de disolventes orgánicos para la remoción de los residuos lipídicos y los emulsificantes utilizados en el proceso. Una alternativa es el método de desolvatación, el cual se deriva del método de microencapsulación por coacervación. Este método toma ventaja de la desolvatación que ocurre después de la adición de un agente desolvatante (alcohol, acetona o una sal inorgánica) a altas concentraciones. Esta adición normalmente conduce a la coacervación y se microcapsulas son formadas por este proceso. Sin embargo, si la adición del agente desolvatante se suspende poco después de la separación de fases, las moléculas se encuentran estrechamente empacadas y una conformación 2 enrollada se puede fijar con glutaraldehído, así ésta estructura se puede mantener y dar lugar a la formación de nanopartículas. La mayoría de las nanopartículas preparadas por este método poseen tamaño subcelular y por lo tanto, tienen potencial para liberar compuestos funcionales especialmente poco solubles como lípidos o antioxidantes hidrofóbicos dentro de las células. Las propiedades de las nanopartículas de proteína preparadas por el método de desolvatación son afectadas por muchos factores como pH, temperatura, velocidad de agitación. Sin embargo, otros factores como los pretratamientos dados a la proteína también son importantes. Se ha visto que tratamientos con alta presión hidrostática (HHP) tiene una fuerte influencia sobre la estructura y las propiedades funcionales de la a-lactalbúmina, así que es posible que la capacidad de formación de nanopartículas también se vea afectada. Además, el tipo de agente desolvatante, tratamiento térmico o el tratamiento con HHP previo al proceso de desolvatación son parámetros que pueden influenciar la estructura y propiedades de las nanopartículas de a-lactalbúmina. |
URI : | http://www.repositoriodigital.ipn.mx/handle/123456789/16015 |
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